La enfermedad de Alzheimer se puede prevenir deteniendo la corrupción de una proteína cerebral crucial, según sugiere un estudio en ratones.
Se sospechaba desde hace mucho tiempo que la proteína Tau desempeña un papel como causante de esta condición. En los cerebros sanos, tau es esencial para el funcionamiento normal de las células. Pero durante la enfermedad de Alzheimer, la proteína se perturba, aglutinándose y formando enredos retorcidos y, se cree, liberando sustancias químicas tóxicas que dañan el cerebro.
Lars Ittner, de la Universidad de Nueva Gales del Sur, Australia, y sus colegas han identificado una enzima crucial que controla cómo se comportan las proteínas tau en el cerebro, según publica la revista Science. La enzima, llamada p38γ quinasa, ayuda a mantener tau en un estado saludable, libre de enredos, evitando la aparición de pérdida de memoria y otros síntomas en ratones que han sido criados para desarrollar la enfermedad de Alzheimer.
Efecto protector
La enzima parece bloquear el Alzheimer al interferir con la acción de otra proteína problemática, llamada beta-amiloide. Al igual que tau, grupos de esta proteína se acumulan en el cerebro de las personas con Alzheimer, lo que las hace otra causa sospechosa de la enfermedad.
Cuando el beta-amiloide forma estas placas pegajosas, también puede modificar la estructura de las proteínas tau, haciéndolas formar enredos y liberar sustancias químicas tóxicas. Pero el equipo de Ittner halló que p38γ quinasa provoca un tipo diferente de cambio estructural a tau. Si se hace este cambio primero, impide que beta-amiloide pueda volver a tau mala, y los ratones no desarrollan la enfermedad.
En las personas, los niveles de esta enzima disminuyen significativamente a medida que avanza el Alzheimer, lo que sugiere que el aumento de esta enzima podría ayudar a prevenir o tratar la enfermedad.
Un nuevo enfoque
El uso de una enzima para detener tau y evitar que se convierta en tóxica es nuevo porque la mayoría de las investigaciones existentes se han centrado en beta-amiloide, explica Ralph Martins, de la Universidad de Edith Cowan en Australia Occidental.
«Ahora tenemos tratamientos que disminuyen los niveles de beta-amiloide, pero no tienen mucha eficacia», dice. «El trabajo con animales está mostrando cada vez más que la toxicidad beta-amiloide se ve mediada a través de tau, lo que la hace un objetivo atractivo».
Una razón por la cual los tratamientos de Alzheimer que han demostrado ser prometedores en ratones han fallado frecuentemente en ensayos clínicos es porque los modelos anteriores de ratón fueron diseñados para imitar la formación de placas beta-amiloides en humanos, dice.
En cambio, el estudio de Ittner utilizó ratones que fueron diseñados para recrear la relación beta-amiloide-tau en humanos, por lo que los resultados deberían ser más aplicables a las personas, dice. «Creo que esto es muy, muy emocionante. Nuestro enfoque ha sido en la beta-amiloide, pero esto aporta al enfoque tau un muy buen impulso».
* Artículo publicado originalmente en New Scientist. Revisado y traducido por ¡QFC!
